Resumo

ROA-ACOSTA, DIEGO-FERNANDO,; HOYOS-CONCHA, JOSÉ-LUIS,  e  BRAVO-GOMEZ, JESÚS-EDUARDO,. Seguimiento de la hidrolisis de las proteínas de Quinua, Arroz y Soya mediante espectroscopia FT-IR. Rev.Bio.Agro [online]. 2022, vol.20, n.2, pp.76-86.  Epub 01-Jul-2022. ISSN 1692-3561.  https://doi.org/10.18684/rbsaa.v20.n2.2022.1941.

Las leguminosas y los cereales son una fuente importante de proteínas que actualmente tienen gran presencia en el mercado de alimentos. Sin embargo, en los últimos años se ha incrementado el uso de proteínas provenientes de pseudocereales, como es el caso de la quinua. Estas proteínas han mostrado propiedades físicas que pueden ser aprovechadas en el desarrollo de nuevos productos. El proceso de hidrólisis aumenta las propiedades bioactivas y funcionales, por esta razón, en este trabajo realizó el seguimiento de la hidrólisis de proteínas mediante espectroscopia infrarroja de rango medio con el fin de determinar tales cambios estructurales. La hidrólisis enzimática con endo o exoproteasas se llevó a cabo en los tres aislados proteicos con las enzimas Alcalasa 2,4 L y Flavorzyma® del laboratorio Sigma. La relación enzima / sustrato fue del 5 %. Se obtuvieron grados de hidrólisis (GH) entre 46 y 38,4 % para el aislado de proteína de quinua y el aislado de proteína de arroz, respectivamente. Tanto el seguimiento de la hidrólisis enzimática del aislado de proteína de quinua como del aislado de proteína de soya fue de 60 minutos con Alcalasa® 2,5 L y 120 minutos con Flavorzima®. Con respecto al aislado proteico de Arroz, los tiempos de hidrólisis establecidos fueron de 60 minutos con Alcalasa 2,4 L y 20 minutos con Flavorzima ®. No se observaron diferencias significativas en el grado de hidrólisis a 80 minutos. A modo de comparación, los aislados proteicos y sus hidrolizados se estudiaron en el rango del infrarrojo medio (4000 cm-1 a 600 cm-1) para obtener información sobre la estructura de la proteína. Para ello se utilizó una técnica de deconvolución del espectro mediante la función de transformada de Fourier. Estos espectros mostraron diferencias significativas en la estructura secundaria de la proteína, cuando se compararon las áreas de cada estructura. Los cambios más significativos se observaron en la formación de estructuras -sheet y -turns. Por lo tanto, un correcto control de la hidrólisis repercutirá en la obtención de una proteína estable, la cual podría ser utilizada en el desarrollo de nuevos productos.

Palavras-chave : Proteína de Quinua; Proteína de Arroz; Proteína de Soya; Hidrolizados; Estructura -sheet; estructura -turns; Enzima Alcalasa; Enzima Flavorzima; Espectroscopia infrarroja; Función de Fourier.

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